Un equipo de científicos pertenecientes a las Universidades de California, San Diego, Pittsburgh, Texas, Columbia y Wisconsin-Milwaukee descubrieron la «puerta» que permite que el SARS-CoV-2, causante de la COVID-19, ingrese al organismo y lo infecte.
Según refiere una reseña del estudio realizado por la Universidad de California, desde el inicio de la pandemia, investigadores como la biofísica computacional Rommie Amaro, establecieron que la clave de ingreso del virus al organismo está en la llamada proteína de espiga, pues es la que permite su adherencia a las células sanas.
Sin embargo, en un trabajo más reciente publicado por Amaro y sus colegas en la revista Nature Chemistry, se detalla «cómo los glucanos (moléculas que forman un residuo de azúcares alrededor de los bordes de la proteína de la espiga) actúan como puertas de entrada a la infección».
«Básicamente, descubrimos cómo se abre la espiga y realmente infecta», dijo Amaro, profesora de química y bioquímica de la Universidad de California-San Diego y autora principal del nuevo estudio. «Hemos descubierto un secreto importante del aumento en la forma en que infecta a las células. Sin esta puerta, el virus básicamente se vuelve incapaz de infectar», detalló.
Esta académica considera que el hallazgo puede resultar de utilidad para el desarrollo de medicamentos orientados a tratar la COVID-19, puesto que, indica, si se sintetizan fármacos que bloqueen las compuertas de los glucanos mientras están cerradas, entonces puede evitarse que el virus ingrese al organismo y lo infecte.
«La capa de glucanos de la espiga ayuda a engañar al sistema inmunológico humano, ya que se presenta como un residuo de azúcares», se puntualiza en la reseña. Por esa razón, aunque ya se habían identificado glucanos estáticos abiertos o cerrados, no despertaron el interés de los científicos.
De allí que cuando las simulaciones realizadas con supercomputadoras permitieron desarrollar videos dinámicos que mostraban cómo los glucanos pasaban de una posición a otra, se obtuvo un resultado sin precedentes en la historia de la infección.
«Esa es una de las cosas realmente interesantes que te brindan estas simulaciones: la capacidad de ver videos realmente detallados. Cuando los vemos, nos damos cuenta de que está viendo algo que de otro modo se habría ignorado. Miras solo la estructura cerrada, y luego miras la estructura abierta, y no parece nada especial«, explicó Amaro.
Así las cosas, aseguró, el que hayan podido identificar la puerta de entrada la infección al organismo, es la resulta de haber simulado todo el proceso, pues de otro modo no se habría podido determinar la conexión entre las dos posiciones de los glucanos.
«Las técnicas estándar habrían requerido años para simular este proceso de apertura, pero con las herramientas de simulación avanzadas de ‘conjunto ponderado’ de mi laboratorio, pudimos capturar el proceso en solo 45 días», refirió Lillian Chong, profesora de la Universidad de Pittsburg, quien también participó en la investigación.
Por su lado, en la Universidad de Texas (Austin), el profesor Jason McLellan y su equipo, se encargaron de crear variantes de la proteína de espiga para comprobar cómo la ausencia de glucanos afectaba la capacidad de RBD –Dominio de Unión al Receptor, fragmento de un virus que se une a un receptor específico en la célula– para abrirse e infectar células sanas.
«Demostramos que sin esta puerta, el RBD de la proteína de espiga no puede adoptar la configuración que necesita para infectar las células», precisó McLellan.